A estrutura secundária de uma proteína é mantida por ligações de hidrogênio intermoleculares e intramoleculares de grupos amida. A estrutura secundária da proteína foi proposta para ter uma hélice alfa ou folha pregueada beta por Linus Pauing e Robert Cory em 1951.
Pauling e Cory fizeram sua proposta depois de tirar fotografias de raios-X e construir modelos moleculares. A estrutura da hélice alfa, a cadeia polipeptídica, é enrolada como uma mola e pode ser destra ou canhota. Na estrutura de folha pregueada beta, as cadeias de proteínas são alinhadas lado a lado ao lado de todas as outras cadeias de proteínas na direção oposta.
