A eletroforese em gel nativo é um método pelo qual as proteínas são separadas em um gel sem terem sido desnaturadas ou tratadas com um produto químico chamado SDS ou dodecilsulfato de sódio. A eletroforese em gel nativo varia da eletroforese em gel desnaturante em que as proteínas analisadas permanecem dobradas e retêm suas cargas.
Ambos os tipos de eletroforese em gel operam usando o mesmo princípio básico. As amostras de proteínas são carregadas no topo de um gel de poliacrilamida. Uma corrente elétrica é passada através do gel e as proteínas migram através do gel. Em géis desnaturantes, as proteínas são revestidas com SDS, o que lhes dá uma forte carga negativa. Como resultado, as proteínas desnaturadas migram através do gel com base principalmente em seu peso molecular.
Na eletroforese em gel nativo, as proteínas ainda estão dobradas, então a forma da proteína afeta a velocidade com que ela viaja pelo gel. As proteínas também retêm sua carga elétrica nativa e, portanto, as diferentes cargas afetarão como a proteína percorre o gel nativo.
A eletroforese em gel nativo é usada para estudar a ligação a outros compostos, agregação e conformação. Os géis nativos são necessários para muitas dessas técnicas, pois a proteína desnaturante faz com que ela perca sua estrutura e quaisquer afinidades de ligação que possa ter. O último benefício da eletroforese em gel nativo é que é possível extrair as proteínas após a execução do gel.
