A inibição não competitiva é importante no estudo da química enzimática porque descreve um método específico de redução da atividade das enzimas em uma reação catalítica. Este tipo de inibição envolve um composto inibidor que se conecta com a enzima -substrate complexo para evitar a criação do produto. Descobriu-se que a inibição não competitiva é útil no campo da medicina e em outros campos científicos.
A importância da inibição não competitiva foi destacada em bioquímica e farmacologia. Um exemplo de inibição não competitiva é o uso de lítio para prevenir a inositol monofosfatase que causa psicose maníaco-depressiva.
A inibição não competitiva pertence a uma classe de compostos chamados inibidores reversíveis, que podem ser removidos de uma reação para reverter seus efeitos. Embora ambas sejam reversíveis, a inibição não competitiva é diferente da inibição competitiva, que envolve a ligação de um inibidor à enzima de modo que interrompe a possível conexão da enzima ao substrato. Nesse cenário, o inibidor tenta imitar a estrutura do substrato, evitando assim que este se conecte à enzima. Em alguns casos, os inibidores competitivos podem alterar a estrutura da própria enzima de modo que o substrato se torne incompatível.
Em contraste, a inibição não competitiva não impede que o substrato se ligue à enzima. Este tipo de inibidor permite que a enzima e o substrato formem um complexo, ao qual o inibidor se ligará. Como resultado, o complexo alterado não pode liberar os produtos desejados.
