Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto os inibidores não competitivos interagem com a enzima em um local diferente do sítio ativo. Ambos os tipos de inibidores podem impedir a ocorrência de uma reação química específica .
As enzimas são proteínas encontradas em seres vivos que aumentam a taxa de reações químicas. Eles interagem com um reagente chamado substrato. A enzima e o substrato se encaixam como uma fechadura e uma chave. O local onde as enzimas e os substratos se encaixam é chamado de sítio ativo. Sem as enzimas, muitas reações químicas no corpo não ocorreriam ou ocorreriam muito lentamente para serem benéficas.
Inibidores são substâncias que alteram ou interferem na ação da enzima para retardá-la ou interrompê-la. Os inibidores competitivos imitam a estrutura do substrato. Eles podem se encaixar no sítio ativo, impedindo o substrato de interagir com a enzima. Isso pode desacelerar ou impedir a ocorrência de uma reação, dependendo das concentrações do inibidor e do substrato.
Os inibidores não competitivos não se encaixam no local ativo. Em vez disso, eles reagem com a enzima e mudam sua forma. Uma vez que a mudança na forma ocorre, o substrato não pode mais caber no sítio ativo e a reação não pode ocorrer.
